我们的使命
Our Mission

思努赛依托前沿跨学科技术,推动神经退行性疾病诊疗创新,持续改善全球患者生存质量。

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思努赛生物,立足中国科学院生物与化学交叉研究中心深厚的科研基础,致力于通过扎实深厚的科研积累和技术平台的源头创新,赋能探索神经退行性疾病领域具有颠覆性的诊断分子,最终造福全球千万患者。公司核心团队在病理蛋白相变聚集领域积累了深厚的研究基础,并结合冷冻电镜、人工智能以及计算生物学等平台,对多种神经退行性疾病的重要靶点开展全球首创及同类最佳(First-in-Class/Best-in-Class)诊断分子开发。

思努赛生物首创基于结构驱动的药物发现新范式(Structure-Driven-Drug-Design),对帕金森病核心病理蛋白 a-synuclein 聚集体进行了大量的结构解析及与配体互作机制研究,最终获得临床候选分子18F-FD4,目前已经过数十例IIT试验展现出高度的灵敏性和卓越的特异性识别能力,有望为PD、MSA等疾病诊断和治疗带来颠覆性的解决方案。

我们的团队 Our Team

管理团队

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刘聪

创始人 & 首席科学官

全面负责公司的科学发展战略。

吉林大学学士,北京大学博士,美国加州大学洛杉矶分校&霍华德休斯医学院博士后。2013年归国加入中国科学院上海有机化学研究所生物与化学交叉研究中心,并担任研究员与博士生导师。刘聪博士研究聚焦运用化学与生物交叉方法研究蛋白自组装聚集机制及其在神经退行性疾病中的致病作用。在病理蛋白聚集的结构基础、化学分子与蛋白聚集体互作机制、靶向蛋白病理聚集的分子探针研发三个方向开展研究。相关工作近5年共发表80余篇SCI论文。

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范梦奇

董事 & 首席执行官

全面负责思努赛生物在全球的战略规划、商务拓展及公司运营等工作。

范梦奇先生毕业于复旦大学,拥有丰富的企业管理与项目运营经验,在生物计算、人工智能等领域拥有多年的研究和从业经历。在加入思努赛生物之前曾担任深势科技生物医药事业群副总裁,负责公司早期产品运营与外部合作,在任期间带领团队先后达成与上百家国内外创新药企和科研机构的BD合作,成功打造深势科技成为AI for Science在生物医药领域的行业领导者。

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边江

研发负责人

科学顾问委员会

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袁钧瑛

科学顾问委员会主席

为思努赛管线研发提供战略建议和学术支持。

复旦大学生物化学学士,哈佛大学医学院博士,师从诺奖获得者罗伯特·霍维茨教授,中国科学院外籍院士,美国国家科学院院士、中国科学院上海有机化学研究所生物与化学交叉研究中心主任。

袁钧瑛院士多年从事于细胞死亡机制的研究,是世界细胞死亡研究领域的开拓者之一,是世界上第一个细胞死亡基因的发现者,该发现为世界细胞凋亡研究领域奠定了研究基础,引发了世界上众多的实验室从不同的角度开始对细胞凋亡进行系统的研究。 袁教授是细胞程序性坏死的发现者,并从化学生物学与细胞生物学等层次阐述了细胞坏死是如何被调控的。鉴于袁钧瑛教授在细胞死亡领域的巨大贡献,曾被诺贝尔奖委员会多次邀请做专题讲座。她的工作为她学生时期的导师Dr. H.R.Horvitz获得2002年诺贝尔奖作出了重大贡献。 曾先后获得Ryan Fellowship,Wilson S. Stone Memorial Award, The SCBA Outstanding Young Investigator Award等各种国际优秀研究奖,是国际学术界公认的细胞死亡研究领域里的权威。

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李丹

科学顾问委员会

上海交通大学生命科学技术学院,副院长,Bio-X 研究院,执行院长,万人计划青年拔尖。 李丹教授研究聚焦病理蛋白质相分离/相变在神经退行性疾病中作用,以及通过化学手段示踪及调控病理蛋白相变聚集的研究。

发展并运用生物物理、生物化学和细胞生物学等技术手段,阐释蛋白相态调控紊乱导致异常聚集形成病理聚集体的分子机理以及其与神经退行性疾病的关系,揭示多种神经退行性疾病关键致病蛋白异常聚集产生的病理聚集的致病机制,并通过理性设计化学分子实现对病理蛋白聚集体的原位示踪,开发的分子示踪剂目前正进入临床前研发。近 5 年,李丹教授共发表 SCI 论文 60 余篇,引用 3500余次(Google Scholar)。 其中,以(共)通讯作者在 Cell、Cell Research、Cell Reports、PNAS、Nature Chemical Biology、Nature Structural &Molecular Biology、Nature Communications、eLife 等高水平杂志发表 SCI 论文 30 余篇。先后主持国家自然科学基金重大集成项目及面上项目等。

我们的研究 Our Research

2024.11.11
Journal of Biological Chemistry

Different charged biopolymers induce α-synuclein to form fibrils with distinct structures

这项研究阐释了不同带电生物聚合物如何影响α-Syn原纤维的聚集和最终结构,从而增强了我们对α-Syn原纤维在不同病理条件下结构变化的理解。

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2024.10.17
Nature Structural & Molecular Biology

Time-course remodeling and pathology intervention of α-synuclein amyloid fibril by heparin and heparin-like oligosaccharides

研究首次发现了肝素多糖能够结合帕金森病致病蛋白α-Syn的病理纤维聚集体并动态重塑其纤维结构的现象,并阐释其在疾病中的作用。这项工作开辟了运用寡糖活性分子调控病理蛋白聚集及病理毒性的新方向,为靶向蛋白病理聚集的神经退行性疾病药物设计提供了新分子和新思路。

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2024.9.27
Journal of the American Chemical Society

Inhibitor development for α-synuclein fibril's disordered region to alleviate Parkinson's disease pathology

本研究首次实现了特异性靶向α-Syn病理纤维核心外围无序结构区的小分子化合物的设计和研发,并通过活性分子阻断α-Syn病理纤维与神经元及小胶质细胞膜受体的结合,有效抑制纤维的传播和神经炎症活性。这一研究为靶向病理蛋白无序区的小分子抑制剂的设计与研发奠定了基础,并为开发具有帕金森病治疗潜力的小分子药物提供了新的思路。

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2024.8.22
PNAS

Binding adaptability of chemical ligands to polymorphic α-synuclein amyloid fibrils

本研究通过冷冻电镜技术,展示了四种不同骨架的小分子与E46K α-Syn纤维多态体的结合时的结构,充分比较了与野生型(WT) α-Syn 原纤维结合时的结构差异。

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2024.5.25
National Science Review

Lysophosphatidylcholine binds α-synuclein and prevents its pathological aggregation

本文强调了溶血磷脂酰胆碱(LPC)在保持α-Syn的天然构象以抑制异常聚集中的关键作用,建立了脂质代谢功能障碍与帕金森病中α-Syn异常聚集之间的潜在联系。

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2023.7.7
Cell

Development of an α-synuclein positron emission tomography tracer for imaging synucleinopathies

研究发现新型透脑、快速清除的PET示踪剂18F]-F0502B,并解析其与α-Syn原纤维复合物的2.8 Å原子结构。PET显像显示,[18F]-F0502B可特异性识别小鼠及非人灵长类PD模型中的α-Syn聚集物,为帕金森病的早期精准诊断提供新工具。

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2023.7.3
Nature Chemical Biology

Structural mechanism for specific binding of chemical compounds to amyloid fibrils

该研究通过冷冻电镜技术,揭示了一系列化合物(包括经典染料、临床PET成像示踪剂和新化合物物)与淀粉样蛋白纤维相互作用的结构基础。该研究对神经退行性疾病开发新的诊断和治疗方法具有重要意义。

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2023.2.16
Journal of the American Chemical Society

Conformational dynamics of an α-synuclein fibril upon receptor binding revealed by insensitive nuclei enhanced by polarization transfer-based solid-state nuclear magnetic resonance and cryo-electron microscopy

本文阐明了LAG3受体蛋白结合α-Syn病理性纤维末端结构域,诱导纤维核心构象变化的分子机制。

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2022.9.20
Cell Reports

Interaction of RAGE with α-synuclein fibrils mediates inflammatory response of microglia

该研究发现α-突触核蛋白(α-Syn)病理性纤维通过直接结合小胶质细胞表面的RAGE受体来诱导细胞炎症反应,并揭示RAGE识别α-Syn病理性纤维的分子机制。该工作为通过抑制神经炎症来治疗帕金森病(PD)提供潜在的新靶点。

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2021.5.25
PNAS

Mechanistic basis for receptor-mediated pathological α-synuclein fibril cell-to-cell transmission in Parkinson's disease

本工作揭示了翻译后修饰在α-Syn病理纤维细胞间传播诱发病理毒性中的重要作用,并为PD药物的研发提供了新的思路。

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我们的伙伴 Our Partners

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